元素百科资讯频道：本文主要讲中国科学家发现调控细胞坏死新机制的文章。近日，来自厦门大学生命科学院的研究人员在著名生物学期刊Nature Cell Biology在线发表了他们的最新研究进展，他们发现磷酸酶ppm1b能够通过对Rip3进行去磷酸化，影响细胞程序性坏死。

长期以来，普遍认为细胞程序性死亡是细胞的一种保护性机制，并将细胞程序性死亡与细胞凋亡同等看待，而将细胞坏死当作细胞的一种非自发的病理性死亡过程。而近年来研究发现，程序性细胞坏死也是细胞程序性死亡的一种方式。细胞的程序性坏死由肿瘤坏死因子受体家族以及Toll-like的受体家族启动，并通过和受体蛋白互作的两个蛋白激酶RIP1和RIP3传递死亡信号。

之前研究发现，necrosome当中的Rip3在231位苏氨酸和232位丝氨酸发生的自磷酸化对于触发细胞程序性坏死非常必要。但是，Rip3的磷酸化过程是如何受到调控的仍不清楚。研究人员发现蛋白磷酸酶1B（ppm1b）能够对Rip3进行去磷酸化，并在两种情况下抑制细胞坏死的发生：休止细胞中Rip3自磷酸化导致的自发性坏死和培养细胞中肿瘤坏死因子α（TNF-α）诱导的程序性坏死。

研究人员证实ppm1b能够通过对Rip3进行去磷酸化，阻断necrosome对Mlkl的招募，特异性抑制细胞程序性坏死。通过进一步实验发现ppm1b在小鼠中缺失会增强TNF诱导的Rip3依赖性细胞死亡，同时，在TNF处理的ppm1b敲除小鼠中，Rip3磷酸化水平上升并且盲肠部位发生组织损伤，也印证了ppm1b对于细胞程序性坏死的抑制作用。

综上所述，该研究表明蛋白磷酸酶ppm1b对于细胞程序坏死具有负调控作用，并且这种负调控是通过对Rip3进行去磷酸化实现的。这项研究有助于深入探索细胞程序化坏死作用过程，同时对于了解细胞坏死导致的疾病过程具有重要意义。

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